2017臨床執(zhí)業(yè)助理醫(yī)師考試生物化學復習筆記第三章

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　　第三章 酶

　　第一節(jié) 概 論

　　一、酶的概念

　　酶是由活細胞合成的，對其特異底物起高效催化作用的生物催化劑(biocatalyst)。已發(fā)現的有兩類：主要的一類是蛋白質酶(enzyme)，生物體內已發(fā)現4000多種，數百種酶得到結晶。美國科學家Cech于1981年在研究原生動物四膜蟲的RNA前體加工成熟時發(fā)現核酶“ribozyme”，為數不多，主要做用于核酸(1989年的諾貝爾化學獎)。

　　二、酶的作用特點

　　酶所催化的反應稱為酶促反應。在酶促反應中被催化的物質稱為底物，反應的生成物稱為產物。酶所具有的催化能力稱為酶活性。

　　酶作為生物催化劑，具有一般催化劑的共性，如在反應前后酶的質和量不變;只催化熱力學允許的化學反應，即自由能由高向低轉變的化學反應;不改變反應的平衡點。但是，酶是生物大分子，又具有與一般催化劑不同的特點。

　　1.極高的催化效率

　　酶的催化效率通常比非催化反應高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍;碳酸酐酶每一酶分子每秒催化6×105 CO2與水結合成H2CO3，比非酶促反應快107倍。

　　2.高度的特異性

　　酶對催化的底物有高度的選擇性，即一種酶只作用一種或一類化合物，催化一定的化學反應，并生成一定的產物，這種特性稱為酶的特異性或專一性。有結構專一性和立體異構專一性兩種類型。

　　結構專一性又分絕對專一性和相對專一性。前者只催化一種底物，進行一種化學反應。如脲酶僅催化尿素水解。后者可作用一類化合物或一種化學鍵。如酯酶可水解各種有機酸和醇形成的酯。在動物消化道中幾種蛋白酶專一性不同，胰蛋白酶只水解Arg或Lys羧基形成的肽鍵;胰凝乳蛋白酶水解芳香氨基酸及其它疏水氨基酸羧基形成的肽鍵。

　　立體異構專一性指酶對底物立體構型的要求。例如乳酸脫氫酶催化L-乳酸脫氫為丙酮酸，對D-乳酸無作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，對D-氨基酸無作用。

　　3.酶活性的可調節(jié)性

　　酶促反應受多種因素的調控，通過改變酶的合成和降解速度可調節(jié)酶的含量;酶在胞液和亞細胞的隔離分布構成酶的區(qū)域化調節(jié);代謝物濃度或產物濃度的變化可以抑制或激活酶的活性;激素和神經系統的信息，可通過對關鍵酶的變構調節(jié)和共價修飾來影響整個酶促反應速度。所以酶是催化劑又是代謝調節(jié)元件，酶水平的調節(jié)是代謝調控的基本方式。

　　4.酶的不穩(wěn)定性

　　酶主要是蛋白質，凡能使蛋白質變性的理化因素均可影響酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比較溫和的條件(37℃、1atm、pH7)。

　　三、酶的分類與命名

　　(一)酶的分類

　　根據國際酶學委員會(International Enzyme Commission，IEC)的規(guī)定，按照酶促反應的性質，分為六大類：

　　1.氧化還原酶(oxidoreductases)催化底物進行氧化還原反應。如乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、細胞色素氧化酶、過氧化氫酶、過氧化物酶等。

　　2.轉移酶(transferases)催化底物之間某些基團的轉移或交換。如甲基轉移酶、氨基轉移酶、磷酸化酶等。

　　3.水解酶(hydrolases)催化底物發(fā)生水解反應。如淀粉酶、蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。

　　4.裂解酶(lyases)催化底物裂解或移去基團(形成雙鍵的反應或其逆反應)。如碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合成酶等。

　　5.異構酶(isomerases) 催化各種同分異構體之間相互轉化。如磷酸丙糖異構酶、消旋酶等。

　　6.合成酶(ligases) 催化兩分子底物合成一分子化合物，同時偶聯有ATP的分解釋能。如谷氨酰胺合成酶、氨基酸-RNA連接酶等。

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　　(二)酶的命名

　　1961年，國際酶學委員會(IEC)主要根據酶催化反應的類型,把酶分為6大類，制定了系統命名法。規(guī)定每一酶只有一個系統名稱，它標明酶的所有底物與催化反應性質，底物名稱之間以“：”分隔，同時還有一個由4個數字組成的系統編號。如谷丙轉氨酶的系統名稱是丙氨酸：α- 酮戊二酸氨基轉移酶(酶表中的統一編號是EC2.6.1.2)。乳酸脫氫酶的編號是EC1.1.1.27。

　　第二節(jié) 酶的分子組成、結構和功能

　　一、酶的分子組成

　　(一)單純酶和結合酶

　　單純酶是僅由肽鏈構成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。

　　結合酶由蛋白質部分和非蛋白質部分組成，前者稱為酶蛋白(apoenzyme)，決定酶的特異性和高效率;后者稱為輔助因子(cofactor)，決定反應的種類和性質。兩者結合形成的復合物稱為全酶(holoenzyme)，這兩部分對于催化活性都是必需的。

　　酶蛋白有單條肽鏈和多個亞基組成的。前者稱為單體酶，為數不多，均為水解酶，如胰蛋白酶、核糖核酸酶、溶菌酶等;多個相同或不同亞基以非共價鍵連接的酶稱為寡聚酶，如磷酸化酶a，3-磷酸甘油醛脫氫酶等。

　　細胞內存在著許多由幾種不同功能的酶彼此嵌合形成的多酶復合體，即多酶體系，它利于一系列反應的連續(xù)進行，如丙酮酸脫氫酶體系、脂肪酸合成酶復合體。在多酶體系中，能影響整條代謝途徑方向和速度的酶稱為關鍵酶，關鍵酶通常催化單向不平衡反應，或者是該多酶體系中催化活性最低的限速酶。

　　(二)酶的輔因子

　　酶的輔助因子指金屬離子或小分子有機化合物(又稱輔酶與輔基)。

　　1.金屬離子

　　約2/3的酶含有金屬離子，常見的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金屬離子的作用是多方面的：參與酶的活性中心;在酶蛋白與底物之間起橋梁作用;維持酶分子發(fā)揮催化作用所必需的構象;中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。

　　2.輔酶與輔基

　　輔酶與輔基是一些化學穩(wěn)定的小分子有機物，是維生素樣的物質，參與酶的催化過程，在反應中傳遞電子、質子或一些基團。

　　輔酶與酶蛋白的結合疏松，可以用透析或超濾方法除去;輔基則與酶蛋白結合緊密，不能用上述方法除去。一種酶蛋白只能與一種輔助因子結合成一種特異的酶，但一種輔助因子可以與不同的酶蛋白結合構成多種特異性酶，以催化各種化學反應。

　　維生素(Vitamin)是維持機體正常生命活動所必需的一類小分子有機物，基本不能在體內合成，即使有幾種能自行合成，也因合成量不足而必須從食物中攝取。維生素的需要量及缺乏癥是營養(yǎng)學的課題。

　　維生素原意是“生命中必不可少的胺”，波蘭學者凡克把從米糠中提取出治療腳氣病有效的成分命名為維生素，現已發(fā)現13種，按溶解性分為水溶性和脂溶性兩大類。脂溶性維生素以獨立發(fā)揮作用為主，A、D、E、K具有一些特殊的生理功能。

　　以下8種水溶性的維生素都以輔酶的形式參與結合酶的組成。也有些本身就是輔酶，如硫辛酸、抗壞血酸。

　　含維生素的輔酶及其主要功能

　　維生素

　　輔酶形式

　　反應類型

　　硫胺素(B1)

　　焦磷酸硫胺素(TPP)

　　α-酮酸氧化脫羧反應

　　核黃素(B2)

　　黃素單核苷酸(FMN)

　　黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)

　　氧化還原反應

　　煙酸或煙酰胺(PP)

　　煙酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)

　　煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)

　　氧化還原反應

　　泛酸

　　輔酶A(CoA-SH)

　　�；�轉移反應

　　吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺(B6)

　　磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺

　　轉氨基作用、脫羧作用

　　生物素

　　生物胞素

　　CO2的固定

　　葉酸

　　四氫葉酸

　　一碳單位轉移

　　鈷胺素(B12)

　　5'- 脫氧腺苷鈷胺素

　　甲鈷胺素

　　1，2 --氫原子轉移

　　甲基轉移

　　二、酶的活性部位

　　酶的活性部位(active site)是它結合底物和將底物轉化為產物的區(qū)域，又稱活性中心。它是由在線性多肽鏈中可能相隔很遠的氨基酸殘基形成的三維小區(qū)(為裂縫或為凹陷)。酶活性部位的基團屬必需基團，有二種：一是結合基團，其作用是與底物結合，生成酶-底物復合物;二是催化基團，其作用是影響底物分子中某些化學鍵的穩(wěn)定性，催化底物發(fā)生化學反應并促進底物轉變成產物，也有的必需基團同時有這兩種功能。還有一些化學基團位于酶的活性中心以外的部位，為維持酶活性中心的構象所必需，稱為酶活性中心以外的必需基團。

　　構成酶活性中心的常見基團有組氨酸的咪唑基、絲氨酸的羥基、半胱氨酸的巰基等。如絲氨酸蛋白酶家族的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和彈性蛋白酶，都催化蛋白質的肽鍵使之水解，但底物的專一性由它們的底物-結合部位中氨基酸基團的性質所決定，與其作用的底物互補。像胰蛋白酶，在它的底物-結合部位有帶負電荷的Asp殘基，可與底物側鏈上帶正電荷的Lys和Arg相互作用，切斷其羧基側;胰凝乳蛋白酶在它的底物-結合部位有帶小側鏈的氨基酸殘基，如Gly和Ser，使底物龐大的芳香的和疏水氨基酸殘基得以進入，切斷其羧基側;彈性蛋白酶有相對大的Val和Thr不帶電荷的氨基酸側鏈，凸出在它的底物-結合部位，阻止了除Ala和Gly小側鏈以外的所有其他氨基酸。

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　　三、酶原激活

　　沒有活性的酶的前體稱為“酶原”，酶原轉變成酶的過程稱為酶原激活。其實質是酶活性部位形成或暴露的過程。一些與消化作用有關的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶在最初合成和分泌時，沒有催化活性。胃蛋白酶原在H+作用下，自N端切下幾個多肽碎片，形成酶催化所需的空間結構，轉化為胃蛋白酶。胰蛋白酶原隨胰液進入小腸時被腸激酶激活，自N端切除一個6肽，促使酶的構象變化，形成活性中心，轉變成有活性的胰蛋白酶。

　　酶原的生物合成和酶原激活一般不在同一組織、細胞或細胞器中進行。酶原的激活具有重要的生理意義，不僅保護細胞本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在特定的部位與環(huán)境中發(fā)揮催化作用。

　　四、同工酶、變構酶、抗體酶

　　(一)同工酶(isozymes)

　　具有不同的分子形式但卻催化相同的化學反應的一組酶稱為同工酶。1959年發(fā)現的第一個同工酶是乳酸脫氫酶(LDH)，它在NADH存在下，催化丙酮酸的可逆轉化生成乳酸。它是一個寡聚酶，由兩種不同類型的亞基組成5種分子形式：H4、H3M、H2M2、HM3、M4，它們的分子結構、理化性質和電泳行為不同，但催化同一反應，因為它們的活性部位在結構上相同或非常相似。M亞基主要存在骨骼肌和肝臟，而H亞基主要在心肌。心肌梗死的情況可通過血液LDH同工酶的類型的檢測確定。

　　(二)變構酶(allosteric enzyme)

　　變構酶又稱別構酶，是一類調節(jié)代謝反應的酶。一般是寡聚酶，酶分子有與底物結合的活性部位和與變構劑非共價結合的調節(jié)部位，具有變構效應。引起變構效應的物質稱為變構效應劑。降低酶活性的稱變構抑制劑或負效應物;反之，稱為變構激活劑或正效應物。變構酶與血紅蛋白一樣，存在著協同效應。

　　變構酶催化的反應速度與底物濃度的關系常呈S形曲線，這和非調節(jié)酶的動力學曲線——雙曲線不同。變構酶多為限速酶。在多酶體系，限速酶一般位于代謝途徑的起點或分支點上，對控制反應總速度起關鍵作用。如異檸檬酸脫氫酶就是一個變構酶，是三羧酸循環(huán)的關鍵酶，NAD+、ADP和檸檬酸是該酶的變構激活劑，而NADH和ATP是變構抑制劑。

　　(三)抗體酶(abzyme)

　　既是抗體又具有催化功能的蛋白質稱為“抗體酶或催化性抗體”，其本質是免疫球蛋白，但是在易變區(qū)賦予了酶的屬性。1986年科學家根據過渡態(tài)理論和免疫學原理，運用單克隆抗體技術成功地制備了具有酶活性的抗體。這加深了人們對酶作用原理的理解，而且在臨床醫(yī)學及制藥業(yè)等方面有很好的應用。

　　第三節(jié) 酶的作用機制

　　一、酶的催化本質

　　現代化學反應速度理論是過渡態(tài)理論。在一個化學反應體系中，反應物從“初態(tài)” 到“過渡態(tài)”，轉變成產物即到達“終態(tài)”。“過渡態(tài)”是底物分子被激活的不穩(wěn)定態(tài)，不同于反應中間物，它具有最高能量，又處在一個短暫的分子瞬間，某些化學鍵正在斷裂和形成并達到能生成產物或再返回生成反應物的程度。

　　酶催化的反應速度快是降低反應的能壘，即降低底物分子所必須具有的活化能。催化和非催化反應，其反應物和產物間總的標準自由能差是一樣的。

　　二、中間產物學說和誘導契合學說

　　酶的作用機制包含酶如何同底物結合以及怎樣加快反應速度兩個內容。

　　20世紀初和40年代，科學家就提出了酶-底物復合物的形成和過渡態(tài)概念，即E+S→ ES → E+P。酶和底物形成中間產物的學說已為實驗所證實，且分離到若干種ES結晶。

　　已有兩種模型解釋酶如何結合它的底物。1894年Fischer提出鎖和鑰匙模型，底物的形狀和酶的活性部位彼此相適合，這是一種剛性的和固定的組合。1958年Koshland提出誘導契合模型，底物的結合在酶的活性部位誘導出構象變化;酶也可使底物變形，迫使其構象近似于它的過渡態(tài)。這種作用是相互誘導、相互變形、相互適應的柔性過程。

　　酶的誘導契合

　　三、影響酶催化效率的因素

　　酶促反應高效率的原因常常是多種催化機制的綜合應用，除酶-底物結合的誘導契合假說外，還有：

　　(一)鄰近效應與定向排列

　　在兩個以上底物參與的反應中，由于酶的作用，底物被聚集到酶分子表面，彼此相互靠近并形成正確的定向關系，大大提高了底物的局部濃度，底物被催化的部位定向地對準酶的活性中心，實際上是將分子間的反應變成類似于分子內的反應，從而大大提高催化效率。

　　(二) 多元催化

　　酶分子中含有多種不同功能基團，如氨基、羧基、巰基、酚羥基、咪唑基等。既可作質子供體，又可作質子受體，使同一酶分子常可起廣義酸催化和堿催化;即可起親核催化，又可起親電子催化。這些因素并不是在所有的酶中同時都一樣的起作用，對不同的酶起主要作用的因素不完全相同。

　　第四節(jié) 酶促反應動力學

　　酶促反應動力學是研究酶促反應的速率和影響此速率的各種因素的科學。

　　一、酶反應速度的測量

　　反應的速率也稱速度(velocity)，是以單位時間內反應物或生成物濃度的改變來表示。測定酶反應速度時，一般要求非常高的底物濃度以使實驗測定的起始反應速率與酶濃度成正比。以產物的生成量對時間作圖，繪制反應過程曲線，不同時間的反應速度就是時間為不同值時曲線的斜率。通常采用反應的初速度Vo，即以零時點為起點作一與曲線的線性部分相切的直線，這一直線的斜率即等于Vo，這可以避免底物濃度因被消耗而相對降低以及反應物堆積等因素對反應速度的抑制作用。(產物出現的速率或底物消失速率可根據特殊波長下吸收光的變化用分光光度計測定。)

　　二、酶濃度對反應速度的影響

　　當研究某一因素對酶促反應速度的影響時，體系中的其他因素保持不變，而只變動所要研究的因素。

　　當底物濃度遠大于酶濃度時，酶促反應速度與酶濃度的變化成正比。

　　三、底物濃度對酶反應速度的影響

　　(一)米-曼氏方程式

　　1913年，Michaelis和Menten根據中間產物學說進行數學推導，得出V與[S]的數學方程式，即米-曼氏方程式。1925年Briggs和Haldane提出穩(wěn)態(tài)理論，對米氏方程做了一項重要的修正。

　　底物濃度對酶促反應速度的影響呈雙曲線。當底物濃度較低時，V與[S]呈正比關系(一級反應);隨著[S]的增高，V的增加逐步減慢(混合級反應);增到一定程度，V不再增加而是趨于穩(wěn)定(零級反應)。

　　當[S]<< Km 時，v = Vmax [S] /Km，反應速度與底物濃度成正比;當[S]>> Km 時 ，v≌Vmax，反應速度達到最大速度，再增加[S]也不影響V。

　　(二)Km的意義

　　1.當V/v =2時, Km =[S] , Km是反應速率v等于最大速率V一半時的底物濃度，單位為摩爾/升(mol/L)。

　　2.Km =K2+K3/K1，當K2>> K3時，Km值可用來表示酶對底物的親和力。Km值越小，酶與底物的親和力越大;反之，則越小。

　　3.Km是酶的特征性常數，它只與酶的結構和酶所催化的底物有關，與酶濃度無關。

　　Km和Vmax可用圖解法根據實驗數據測出。通過測定在不同底物濃度下的Vo，再用1/Vo對1/[S]的雙倒數作圖，又稱Lineweaver-BurK作圖法，即取米氏方程式倒數形式。

　　四、pH對反應速度的影響

　　每一種酶只能在一定限度的pH范圍內才表現活力，酶表現最大活力時的pH稱為酶的最適pH。最適pH的微小偏離可使酶活性部位的基團離子化發(fā)生變化而降低酶的活性，較大偏離時，維護酶三維結構的許多非共價鍵受到干擾，導致酶蛋白的變性。

　　酶的最適pH不是固定的常數，受酶的純度、底物的種類和濃度、緩沖液的種類和濃度等的影響。一般酶的最適pH在4~8之間，植物和微生物體內的酶最適pH多在4.5~6.5,而動物體內的最適pH多在6.5~8，多在6.8左右。但也有例外，如胃蛋白酶最適pH為1.9，胰蛋白酶的最適pH為8.1, 肝精氨酸酶的最適pH為9.0。Vo對pH的關系圖形是鐘形曲線。

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　　五、溫度對反應速度的影響

　　溫度對Vo關系的圖形是一條曲線，它可清楚地表示出最適溫度。多數哺乳動物的酶最適溫度在37℃左右，植物體內酶的最適溫度在50~60℃。也有些微生物的酶適應在高溫或低溫下工作。溫度從兩方面影響酶促反應速率，是升高溫度提高反應速率和酶遇熱易變性失活兩個相反效應間的平衡。

　　六、激活劑對反應速度的影響

　　凡能使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|稱為酶的激活劑(activator)。必需激活劑常是金屬離子，如Mg2+、K+、Mn2+等, Mg2+是多種激酶和合成酶的必需激活劑;非必需激活劑是有機化合物和Cl-等，如膽汁酸鹽是胰脂肪酶，Cl-是唾液淀粉酶的非必需激活劑。

　　七、抑制劑對反應速度的影響

　　使酶活性下降而不導致酶變性的物質稱為酶的抑制劑。抑制劑作用有可逆和不可逆抑制兩類。以可逆抑制最為重要。

　　(一) 不可逆抑制作用

　　這類抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心上的必需基團相結合，使酶失活，一般不能用透析、超濾等物理方法去除。這類抑制作用可用某些藥物解毒，使酶恢復活性。如農藥敵百蟲、敵敵畏、1059等有機磷化合物能特異地與膽堿酯酶活性中心的絲氨酸羥基結合，使酶失活，導致乙酰膽堿不能水解而積存。迷走神經興奮呈現中毒狀態(tài)。解磷定(PAM)可解除有機磷化合物對羥基酶的抑制作用，顯然這類解毒藥物和有機磷農藥結合的強度大于和酶結合。重金屬鹽引起的巰基酶中毒，可用絡合劑或加入其他過量的巰基化合物，如二巰基丙醇(BAL)來解毒。

　　(二) 可逆抑制作用

　　這類抑制劑通常以非共價鍵與酶可逆性結合，使酶活性降低或失活，采用透析、超濾的方法可去除抑制劑，恢復酶活性。可逆抑制有競爭、非競爭、反競爭3種類型，以競爭性抑制研究的最多。三種作用的共同點是因Km和Vmax值的變化導致酶促反應初速度下降。競爭性抑制劑的結構與底物類似，且在酶的同一部位(活性中心)和酶結合，僅在加大底物濃度時才逐漸抵消，顯然Km值要增加，Vmax不變。非競爭性抑制劑不直接影響酶與底物的結合，酶同時和二者結合生成的中間產物是三元復合物，也無正常產物生成，所以Km不變，而Vmax減小。反競爭抑制劑促進酶與底物的結合，形成的三元復合物也不能形成正常產物，所以Km變小，Vmax也變小。

　　藥物是酶的抑制劑。競爭性抑制原理應用范例是磺胺藥的研制。磺胺藥和細菌合成葉酸所需的對氨基苯甲酸僅一個碳原子之別(變成了S)，使細菌的葉酸不能正常合成，導致細菌的核苷酸合成受阻而死亡。而人以攝入葉酸為主，故磺胺藥對人的核酸合成無影響。

　　第五節(jié) 酶的制備和應用

　　一、酶的制備

　　酶可以從動物、植物、微生物等各種原料中提取或用微生物發(fā)酵法生產酶制劑。酶在生物體內與大量其他物質共同存在，含量很少，又是有催化活性蛋白質，除了采用分離純化蛋白質的一般方法，如鹽析、有機溶劑沉淀、吸附、凝膠過濾、超離心法外，還要注意防止強酸、強堿、高溫和劇烈攪拌等，以避免酶活力的損失。

　　胞內酶和胞外酶的提取在處理方法上有所不同。胞內酶需要先用搗碎、砂磨、凍融、或自溶等方法將細胞破壞，然后再用適當的分離純化技術提出。

　　酶的活力(activity)就是酶加快其所催化的化學反應速度的能力。一般用催化反應的起始速率(Vo)表示，Vo的單位是微摩爾/分，也可用國際單位(U)和“開特”(Kat)表示。1分鐘內催化1微摩爾的作用物轉變成產物的酶量為1U;1秒鐘內催化1摩爾的作用物轉變成產物的酶量為1Kat。1微摩爾/分=1U=16.67nKat(1Kat=6×107U)。

　　比較酶制劑的純度可用比活力(specific activity)，即每毫克蛋白質中所含的U數。

　　二、酶的應用

　　早在19世紀末，就有酶制劑的商品生產，目前已有1千多種，在工業(yè)、農業(yè)、醫(yī)藥以及科學研究中日益發(fā)揮它的巨大作用。

　　例如淀粉酶用于紡織品的退漿，可節(jié)約大量的堿并提高棉布的質量。處理飼料以增加其營養(yǎng)價值。脂肪酶用于食品增香、羊毛洗滌。蛋白酶用于皮革業(yè)的脫毛、蠶絲脫膠、肉類嫩化、酒類澄清、洗滌劑去污等。葡萄糖異構酶用來制造果糖漿，葡糖氧化酶用來除去罐頭中殘余的氧。

　　酶可作為試劑用于臨床檢驗，如酶聯免疫測定;作為藥物用于臨床治療，如胃蛋白酶、胰蛋白酶助消化，鏈激酶、尿激酶治療血栓的形成;基因工程中應用各種限制性核酸內切酶進行科研和生產。

　　酶的開發(fā)和利用是現代生物技術的重要內容。1971年命名了酶工程(enzyme engineering)，這是把酶學原理與化學工程技術及基因重組技術相結合而形成的新型應用技術。酶工程可分為化學酶工程和生物酶工程。前者指天然酶、化學修飾酶、固定化酶及人工模擬酶的研究和生產;后者指克隆酶、突變酶和合成新酶等內容的研究和應用。

　　例題：

　　1、酶的活性中心是指：(　D 　)

　　A.酶分子上含有必需基團的肽段 B.酶分子與底物結合的部位

　　C.酶分子與輔酶結合的部位 D.酶分子發(fā)揮催化作用的關鍵性結構區(qū)

　　E.酶分子有絲氨酸殘基、二硫鍵存在的區(qū)域

　　2、酶催化作用對能量的影響在于：(　B 　)

　　A.增加產物能量水平 B.降低活化能 C.降低反應物能量水平

　　D.降低反應的自由能 E.增加活化能

　　3、競爭性抑制劑作用特點是：(　B 　)

　　A.與酶的底物競爭激活劑 B.與酶的底物競爭酶的活性中心

　　C. 與酶的底物競爭酶的輔基 D.與酶的底物競爭酶的必需基團;

　　E. 與酶的底物競爭酶的變構劑

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