酶的高效催化效率與專一性-2018臨床助理醫(yī)師生物化學考點輔導

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　　高度的催化效率：

　　一般而論，酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高107?020倍，例如，反應(yīng)H2O2+H2O2→2H2O+O2在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子;膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。

　　高度的專一性：

　　一種酶只作用于一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，并生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。

　　酶對底物的專一性通常分為以下幾種：

　　(1)絕對特異性(absolutespecifictity)

　　有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反應(yīng)，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

　　(2)相對特異性(relativespecificity)

　　一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

　　(3)立體異構(gòu)特異性(stereopecificity)

　　酶對底物的立體構(gòu)型的特異要求，稱為立體異構(gòu)專一性或特異性。如α-淀粉酶(α- amylase)只能水解淀粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵;L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構(gòu)特異性表明，酶與底物的結(jié)合，至少存在三個結(jié)合點。

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